Wie binden Metallkomplexe Sauerstoff?

Fortschritte in der Grundlagenforschung erzielt

George E. Cutsail III, Postdoc am MPI CEC in der Gruppe Anorganische Spektroskopie

Sauerstoff ist bekanntlich ein wesentliches Molekül für das Leben auf der Erde. Viele Organismen benötigen Proteine, die Metalle wie Eisen, Mangan und Kupfer enthalten, um überlebenswichtige chemische Reaktionen mit Sauerstoff durchführen zu können. So nutzen beispielsweise fast alle Säugetiere das eisenhaltige Hämoglobin-Protein, um Sauerstoff in ihrem Körper zu transportieren. Andere Tiere, wie Pfeilschwanzkrebse und Oktopusse, verwenden das Protein Hämocyanin, um Sauerstoff zu transportieren. Dieses kupferhaltige Protein befindet sich in ihrem Blut und bindet O2 so, dass ein kräftiges Blau anstelle der roten Farbe entsteht.

Um zu verstehen, wie Proteine Sauerstoff binden und die starken O-O Bindungen brechen können, haben Forscher des MPI CEC und der University of Minnesota mit der sogenannten Valence-to-Core X-ray Emission Spectroscopy (VtC XES) diesen Prozess in Modellkomplexen untersucht. Die meisten dieser Messungen wurden in Grenoble an der European Synchrotron Radiation Facility durchgeführt.

Das Verständnis der Aktivierung und Bindung von Sauerstoff ist grundlegend und kann auf viele andere chemische Reaktionen angewendet werden. Die Ergebnisse wurden kürzlich in der Zeitschrift Angewandte Chemie International Edition veröffentlicht und hervorgehoben. Die Publikation von DeBeer und Mitarbeitern beruht auf einer gemeinschaftlichen Arbeit mit der Gruppe von William B. Tolman. 

Publikation: Cutsail III., G.E., Gagnon, N.L., Spaeth, A.D., Tolman, W.B., DeBeer, S.* (2019). Valence-to-Core X-ray Emission Spectroscopy as a Probe of O-O Bond Activation in Cu2O2 Complexes. Angew. Chem. Int. Ed. 10.1002/anie.201903749