Neuartiger Mechanismus für die Elektronen-Bifurkation entdeckt

Veröffentlichung im Journal of Biological Inorganic Chemistry

Dr. Birrell, Dr. Reijerse, Dr. Rodríguez-Maciá, Dr. Chongdar, Dr. Rüdiger, Prof. Lubitz

In der Natur werden energieerfordernde Reaktionen wie die ATP-Synthese und energiefreisetzende Reaktionen wie die NADH-Oxidation durch Sauerstoff indirekt durch den Einsatz elektrochemischer Gradienten gekoppelt. Das Konzept der Elektronen-Bifurkation („electron bifurcation“) als alternativer biologischer Energiekonversions-Mechanismus gewinnt zunehmend an Bedeutung. Es ist daher nötig, seine Funktion im Detail zu verstehen.

Die [FeFe] Hydrogenase des hyperthermophilen Bakteriums Thermotoga maritima (HydABC) koppelt die energieerfordernde Oxidation von NADH zu NAD+ mit der energiefreisetzenden Oxidation von Ferredoxin zur Wasserstofferzeugung. Obwohl es bereits einige Hypothesen gibt, bleibt die Frage offen, wie diese Reaktionen gekoppelt sind. In einer kürzlich veröffentlichten Studie im Journal of Biological Inorganic Chemistry von Wissenschaftlern des MPI CEC und der Hokkaido Universität, Japan wurde TmHydABC mit hoher Ausbeute und Reinheit hergestellt, was eine detaillierte spektroskopische und funktionelle Charakterisierung dieses Enzyms zuließ.

Die Ergebnisse legen einen neuartigen Mechanismus für die Elektronen-Bifurkation nahe, der durch die spezifische Anordnung von Eisen-Schwefel-Clustern in dem Protein ermöglicht wird. Darüber hinaus erlaubt die in dieser Arbeit beschriebene effiziente Methode der Enzymproduktion weitere Studien zur Gewinnung zusätzlicher Erkenntnisse über mechanistische Details in diesem und verwandten Enzymen. 

Original Publikation: Chongdar, N., Pawlak, K., Rüdiger, O., Reijerse, E.J., Rodríguez-Maciá, P., Lubitz, W., Birrell, J.A., Ogata, H. (2019). Spectroscopic and biochemical insight into an electron-bifurcating [FeFe] hydrogenase. Journal of Biological Inorganic Chemistryhttps://doi.org/10.1007/s00775-019-01747-1