[FeFe] Hydrogenasen sind hochaktive und effiziente Enzyme zur Wasserstoffumwandlung und -produktion, die von vielen Bakterien und Algen verwendet werden. Zahlreiche Forscher versuchen, sie direkt in technologischen Prozessen einzusetzen, während andere sich von den Hydrogenasen für die Entwicklung von Industriekatalysatoren inspirieren lassen. Für alle Anwendungen ist ein gründliches Verständnis ihres katalytischen Mechanismus entscheidend.
Trotz jahrelanger Forschung durch viele Gruppen wird der Mechanismus immer noch kontrovers diskutiert. Besonders umstritten ist die Struktur und katalytische Relevanz eines Paares von Zwischenprodukten, welches als "HredH+" und "HsredH+" bezeichnet wird. Eine Gruppe von Forschern vertritt den Standpunkt, dass diese Zustände inaktiv sind und eine stabile Hydrid-Brücke (zwischen zwei Eisenatomen) enthalten, die die übliche Carbonyl-Brücke ersetzt, welche in allen anderen katalytischen Zuständen beobachtet wurde. In ihrer kürzlich im <link https: pubs.acs.org journal jacsat>Journal of the American Chemical Society veröffentlichten Studie liefern das Team um <link>James Birrell, <link>Wolfgang Lubitz und <link>Serena DeBeer vom MPI CEC zusammen mit Kooperationspartnern von der <link https: www.tu-berlin.de menue home _blank>TU Berlin, aus USA (<link https: www.ucdavis.edu _blank>UC Davis, <link https: illinois.edu _blank>University of Illinois) und Japan (<link http: www.spring8.or.jp en _blank>SPring-8) klare spektroskopische Nachweise gegen das Brückenhydrid und zeigen, dass die Brücken-Carbonylgruppe in allen katalytischen Zuständen erhalten bleibt. Diese Ergebnisse sind ein entscheidender Schritt zu einem kohärenten mechanistischen Modell für dieses faszinierende Enzym.
Original Publikation: James A. Birrell, Vladimir Pelmenschikov, Nakul Mishra, Hongxin Wang, Yoshitaka Yoda, Kenji Tamasaku, Thomas B. Rauchfuss, Stephen P. Cramer, Wolfgang Lubitz, and Serena DeBeer. (2019). Spectroscopic and Computational Evidence that [FeFe] Hydrogenases Operate Exclusively with CO-bridged Intermediates. Journal of the American Chemical Society. Just Accepted Manuscript. <link https: pubs.acs.org doi jacs.9b09745 _blank>
pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.9b09745